Alofanatna hidrolaza

Alofanatna hidrolaza
Identifikatori
EC broj3.5.1.54
CAS broj9076-72-6
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Alofanatna hidrolaza (EC 3.5.1.54, alofanatna lijaza, AtzF, TrzF) je enzim sa sistematskim imenom ureja-1-karboksilat amidohidrolaza.[1][2][3][4][5][6][7] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

ureja-1-karboksilat + H2O {\displaystyle \rightleftharpoons } 2 CO2 + 2 NH3

Zajedno sa EC 3.5.2.15 (cijanurinsko kiselinska amidohidrolaza) i EC 3.5.1.84 (biuretna amidohidrolaza), ovaj enzim formira deo cijanurinsko-kiselinskog metaboličkog puta.

Reference

  1. ^ Maitz, G.S., Haas, E.M. and Castric, P.A. (1982). „Purification and properties of the allophanate hydrolase from Chlamydomonas reinhardii”. Biochim. Biophys. Acta. 714: 486—491. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  2. ^ Roon, R.J. & Levenberg, B. (1972). „Urea amidolyase. I. Properties of the enzyme from Candida utilis”. J. Biol. Chem. 247: 4107—4113. PMID 4556303. 
  3. ^ Sumrada, R.A. & Cooper, T.G. (1982). „Urea carboxylase and allophanate hydrolase are components of a multifunctional protein in yeast”. J. Biol. Chem. 257: 9119—9127. PMID 6124544. 
  4. ^ Kanamori, T., Kanou, N., Kusakabe, S., Atomi, H. and Imanaka, T. (2005). „Allophanate hydrolase of Oleomonas sagaranensis involved in an ATP-dependent degradation pathway specific to urea”. FEMS Microbiol. Lett. 245: 61—65. PMID 15796980. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  5. ^ Cheng, G., Shapir, N., Sadowsky, M.J. and Wackett, L.P. (2005). „Allophanate hydrolase, not urease, functions in bacterial cyanuric acid metabolism”. Appl. Environ. Microbiol. 71: 4437—4445. PMID 16085834. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  6. ^ Shapir, N., Sadowsky, M.J. and Wackett, L.P. (2005). „Purification and characterization of allophanate hydrolase (AtzF) from Pseudomonas sp. strain ADP”. J. Bacteriol. 187: 3731—3738. PMID 15901697. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  7. ^ Shapir, N., Cheng, G., Sadowsky, M.J. and Wackett, L.P. (2006). „Purification and characterization of TrzF: biuret hydrolysis by allophanate hydrolase supports growth”. Appl. Environ. Microbiol. 72: 2491—2495. PMID 16597948. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605. 

Spoljašnje veze

  • Allophanate+hydrolase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
Hidrolaze: ugljenično-azotne nepeptidne (EC 3.5)
3.5.1: Linearni amidi /
Amidohidrolaze3.5.2: Cyclic amides/
Amidohidrolaze3.5.3: Linear amidines/
Ureohidrolaze3.5.4: Cyclic amidines/
Aminohidrolaze3.5.5: Nitrili/
Aminohidrolaze3.5.99: Drugi
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija