MB |
---|
|
Struktur sedia ada |
---|
PDB | Pencarian ortolog: PDBe RCSB |
---|
|
|
Pengecam |
---|
Alias | MB, PVALB, myoglobgin, myoglobin, Myoglobin |
---|
Pengecam-pengecam luaran | OMIM: 160000 MGI: 96922 HomoloGene: 3916 GeneCards: MB |
---|
Kedudukan gen (Manusia) |
---|
| Kr. | Kromosom 22[1] |
---|
| Jalur | 22q12.3 | Mula | 35,606,764 bp[1] |
---|
Tamat | 35,637,951 bp[1] |
---|
|
Corak ekspresi RNA |
---|
Bgee | Human | Mouse (ortholog) |
---|
Top expressed in | - right ventricle
- gastrocnemius muscle
- triceps brachii muscle
- body of tongue
- buah lengan
- otot jantung
- deltoid muscle
- tibialis anterior muscle
- Diafragma
- quadriceps femoris muscle
|
| Top expressed in | - digastric muscle
- soleus muscle
- right ventricle
- intercostal muscle
- temporal muscle
- buku lali
- myocardium of ventricle
- sternocleidomastoid muscle
- interventricular septum
- cardiac muscles
|
| More reference expression data |
|
---|
BioGPS | | Rujukan lanjutan untuk data ekspresi |
|
---|
|
Ontologi gen |
---|
Fungsi molekul | - oxygen binding
- heme binding
- ikatan ion logam
- oxygen carrier activity
| Komponen sel | - extracellular exosome
- cytosol
| Proses biologi | - response to hormone
- heart development
- slow-twitch skeletal muscle fiber contraction
- response to hypoxia
- enucleate erythrocyte differentiation
- response to hydrogen peroxide
- brown fat cell differentiation
- oxygen transport
- transport
| Sumber:Amigo / QuickGO |
|
Ortolog |
---|
Spesies | Manusia | Mencit |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (mRNA) | |
---|
NM_005368 NM_203377 NM_203378 NM_001362846 |
| |
---|
NM_001164047 NM_001164048 NM_013593 |
|
---|
RefSeq (protein) | NP_005359 NP_976311 NP_976312 NP_001349775 NP_001369738
|
---|
NP_001369739 NP_001369740 NP_001369741 NP_001369742 |
| |
---|
NP_001157519 NP_001157520 NP_038621 |
|
---|
Kedudukan (UCSC) | Chr 22: 35.61 – 35.64 Mb | tiada data |
---|
Carian PubMed | [2] | [3] |
---|
|
Wikidata |
Papar/Sunting data manusia | Papar/Sunting data mencit |
|
Mioglobin (simbol Mb atau MB) ialah besi- dan oksigen-pengikat protein yang terdapat dalam tisu otot vertebrata secara umum dan dalam hampir semua mamalia. Ia berkaitan dengan hemoglobin[4] yang merupakan protein besi dan oksigen yang mengikat dalam darah, khususnya dalam sel darah merah. Pada manusia, mioglobin hanya terdapat dalam aliran darah selepas kecederaan otot. Ia merupqkan satu penemuan yang tidak normal, dan boleh relevan secara diagnostik apabila didapati dalam darah.[5]
Mioglobin ialah pigmen oksigen utama yang digunakan dalam tisu otot.[6] Kepekatan mioglobin yang tinggi dalam sel-sel otot membolehkan organisma memegang nafasnya untuk tempoh yang lebih lama. Mamalia menyelam seperti ikan paus dan anjing laut mempunyai otot dengan banyaknya mioglobin yang banyak. Mioglobin didapati dalam otot Jenis I, Jenis II A dan Jenis II B, tetapi kebanyakan teks menganggap mioglobin tidak dapat dijumpai dalam otot licin.
Mioglobin ialah protein pertama yang mempunyai struktur tiga dimensi yang diturunkan oleh kristalografi sinar-X.[7] Pencapaian ini dilaporkan pada tahun 1958 oleh John Kendrew dan rakan-rakannya.[8] Untuk penemuan ini, Kendrew berkongsi Hadiah Nobel dalam Kimia bersama Max Perutz pada 1961.[9] Walaupun merupakan salah satu protein yang paling banyak dikaji dalam biologi, fungsi fisiologinya belum dapat dipastikan: tikus dijana secara genetik untuk kekurangan mioglobin boleh menjadi subur tetapi menunjukkan banyak penyesuaian selular dan fisiologi untuk mengatasi kerugian. Melalui pemerhatian perubahan ini dalam tikus-tikus mioglobin, hipotesis bahawa fungsi mioglobin berkaitan dengan meningkatkan pengangkutan oksigen ke otot, penyimpanan oksigen dan sebagai pemulung spesies oksigen reaktif.[10]
Dalam manusia mioglobin dikodkan oleh gen MB.[11]
Mioglobin boleh mengambil bentuk oxymyoglobin (MBO 2), carboxymyoglobin (MbCO), dan metmyoglobin (bertemu-Mb), tamsilan kepada hemoglobin mengambil bentuk oxyhemoglobin (HBO 2), carboxyhemoglobin (HbCO), dan methemoglobin (met-Hb).
Rujukan
- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000198125 - Ensembl, May 2017
- ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ "Evolution of Hemoglobin and Its Genes". Cold Spring Harb Perspect Med. 2 (12): a011627. Dec 2012. doi:10.1101/cshperspect.a011627. PMID 23209182.
- ^ Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (ed. 3rd). New York: Worth Publishers. m/s. 206. ISBN 0-7167-6203-X. (Google books link is the 2008 edition)
- ^ "Myoglobin: an essential hemoprotein in striated muscle". The Journal of Experimental Biology. 207 (Pt 20): 3441–6. Sep 2004. doi:10.1242/jeb.01172. PMID 15339940.
- ^ (U.S.) National Science Foundation: Protein Data Bank Chronology (Jan. 21, 2004). Retrieved 3.17.2010
- ^ "A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis". Nature. 181 (4610): 662–6. Mar 1958. Bibcode:1958Natur.181..662K. doi:10.1038/181662a0. PMID 13517261.
- ^ "The Nobel Prize in Chemistry 1962". Diarkibkan daripada yang asal pada 2008-10-11. Dicapai pada 2019-03-12.
- ^ "Molecular insights into the functional role of myoglobin". Advances in Experimental Medicine and Biology. 618: 181–93. 2007. doi:10.1007/978-0-387-75434-5_14. PMID 18269197.
- ^ "Cloning of the human myoglobin gene". Gene. 33 (3): 241–9. 1985. doi:10.1016/0378-1119(85)90231-8. PMID 2989088.
Pautan luar
- The Myoglobin Protein
- Protein Database featured molecule
- Which Cut Is Older? (It's a Trick Question) New York Times, February 21, 2006 article regarding meat industry use of carbon monoxide to keep meat looking red.
- Stores React to Meat Reports New York Times, March 1, 2006 article on the use of carbon monoxide to make meat appear fresh.
|
---|
Globin | Hemoglobin | Subunit | Lokus alfa 16: | |
---|
Lokus beta 11: | |
---|
|
---|
Tetramer | tahap perkembangan: | Embrio | - HbE Gower 1 (ζ2ε2)
- HbE Gower 2 (α2ε2)
- HbE Portland I (ζ2γ2)
- HbE Portland II (ζ2β2)
|
---|
Janin | |
---|
Dewasa | |
---|
|
---|
berpatologi: | - HbH (β4)
- Barts (γ4)
- HbS (α2βS2)
- HbC (α2βC2)
- HbE (α2βE2)
- HbO (α2βO2)
|
---|
|
---|
Sebatian | - Karboksihemoglobin
- Karbaminohemoglobin
- Oksihemoglobin/Deoksihemoglobin
- Sulfhemoglobin
|
---|
Lain-lain (manusia) | - Hemoglobin berglikosil
- Metemoglobin
|
---|
Bukan manusia | - Klorokruorin
- Eritrokruorin
|
---|
|
---|
Lain-lain | manusia: | - Mioglobin
- Neuroglobin
- Sitoglobin
|
---|
tumbuhan: | |
---|
|
---|
|
---|
Lain-lain | |
---|
lihat juga gangguan protein globin dan globulin |
|
---|
Elektrolit | - Natrium
- Kalium
- Klorida
- Kalsium
- Fungsi buah pinggang
- Kreatinina
- Urea
- Nisbah BUN-kreatinina
- Osmolaliti plasma
- Jurang osmolal serum
|
---|
Asid–bes | |
---|
Ujian besi | - Feritin
- Besi serum
- Ketepuan transferin
- Kapasiti jumlah pengikatan besi
- Transferin
- Reseptor transferin
|
---|
Hormon | - Ujian stimulasi ACTH
- Ujian fungsi tiroid
- Hormon penstimulasi tiroid
|
---|
Metabolisme | - Glukosa darah
- Panel lipid
- Panel metabolisme asas
- Panel metabolisme menyeluruh
|
---|
Kardiovaskular | - Penanda jantung
- Ujian troponin
- Ujian CPK-MB
- Laktat dehidrogenase
- Mioglobin
- Isoenzim glikogen fosforilase BB
|
---|
Ujian fungsi hati | - Protein
- Albumin serum manusia
- Jumlah protein serum
- ALP
- transaminase
- GGT
- Bilirubin
- Tak terkonjugat
- Terkonjugat
|
---|
Pankreas | |
---|
Molekul kecil | Tahap gula darah | |
---|
Bernitrogen | - Azotemia
- Hiperurisemia
- Hipourisemia
|
---|
|
---|
Protein | Fungsi hati | - Transaminase tinggi
- ALP tinggi
- Hipoproteinemia
|
---|
Lain-lain | |
---|
|
---|
Kawalan kewibawaan: Perpustakaan negara | - Perancis (data)
- Israel
- Amerika Syarikat
- Jepun
|
---|